Proteína

COLÁGENO

El colágeno es un grupo de proteínas naturales que se encuentran en los animales, sobre todo en la carne y los tejidos conectivos de vertebrados. Es el componente principal del tejido conectivo, y es la proteína más abundante en mamíferos, representando alrededor de 25% a 35% de todo el cuerpo el contenido de proteína. El colágeno, en forma de fibrillas alargadas, se encuentra principalmente en tejidos fibrosos tales como tendones, ligamentos y la piel, y también es abundante en la córnea, cartílago, hueso, vasos sanguíneos, el intestino, y el disco intervertebral. El fibroblasto es la célula más común que crea colágeno.

En el tejido muscular, que sirve como un componente importante del endomisio. El colágeno constituye uno a dos por ciento de tejido muscular, y representa el 6% del peso de los músculos, tendinosas fuertes. Gelatina, que se utiliza en los alimentos y la industria, es el colágeno que ha sido irreversiblemente hidrolizada.

Estructura tridimensional

FUNCIONES:

Las fibras de colágeno forman estructuras que resisten las fuerzas de tracción. Su diámetro en los diferentes tejidos es muy variable y su organización también; en la piel de los mamíferos están organizadas como cestos de mimbre, lo que permite la oposición a las tracciones ejercidas desde múltiples direcciones. En los tendones lo están en haces paralelos que se alinean a lo largo del eje principal de tracción. En el tejido óseo adulto y en la córnea se disponen en láminas delgadas y superpuestas, paralelas entre sí, mientras las fibras forman ángulo recto con las de las capas adyacentes.

Las células interactúan con la matriz extracelular tanto mecánica como químicamente, lo que produce notables efectos sobre la arquitectura tisular. Así, distintas fuerzas actúan sobre las fibrillas de colágeno que se han secretado, ejerciendo tracciones y desplazamientos sobre ellas, lo que provoca su compactación y su estiramiento.

TIPOS DE COLÁGENO:

El colágeno en lugar de ser una proteína única, se considera una familia de moléculas estrechamente relacionadas pero genéticamente distintas. Se describen varios tipos de colágeno:

• Colágeno tipo I: Se encuentra abundantemente en la dermis, el hueso, el tendón, la dentina y la córnea. Se presenta en fibrillas estriadas de 20 a 100 nm de diámetro, agrupándose para formar fibras colágenas mayores. Sus subunidades mayores están constituidas por cadenas alfa de dos tipos, que difieren ligeramente en su composición de aminoácidos y en su secuencia. A uno de los cuales se designa como cadena alfa1 y al otro, cadena alfa2. Es sintetizado por fibroblastos, condroblastos y osteoblastos. Su función principal es la de resistencia al estiramiento.
• Colágeno tipo II: Se encuentra sobre todo en el cartílago, pero también se presenta en la córnea embrionaria y en la notocorda, en el núcleo pulposo y en el humor vítreo del ojo. En el cartílago forma fibrillas finas de 10 a 20 nanómetros, pero en otros microambientes puede formar fibrillas más grandes, indistinguibles morfológicamente del colágeno tipo I. Están constituidas por tres cadenas alfa2 de un único tipo. Es sintetizado por el condroblasto. Su función principal es la resistencia a la presión intermitente.
• Colágeno tipo III: Abunda en el tejido conjuntivo laxo, en las paredes de los vasos sanguíneos, la dermis de la piel y el estroma de varias glándulas. Parece un constituyente importante de las fibras de 50 nanómetros que se han llamado tradicionalmente fibras reticulares. Está constituido por una clase única de cadena alfa3. Es sintetizado por las células del músculo liso, fibroblastos, glía. Su función es la de sostén de los órganos expandibles.
• Colágeno tipo IV: Es el colágeno que forma la lámina basal que subyace a los epitelios. Es un colágeno que no se polimeriza en fibrillas, sino que forma un fieltro de moléculas orientadas al azar, asociadas a proteoglicanos y con las proteínas estructurales laminina y fibronectina. Es sintetizado por lascélulas epiteliales y endoteliales. Su función principal es la de sostén y filtración.
• Colágeno tipo V: Presente en la mayoría del tejido intersticial. Se asocia con el tipo I.
• Colágeno tipo VI: Presente en la mayoría del tejido intersticial. Sirve de anclaje de las células en su entorno. Se asocia con el tipo I.
• Colágeno tipo VII: Se encuentra en la lámina basal.
• Colágeno tipo VIII: Presente en algunas células endoteliales.
• Colágeno tipo IX: Se encuentra en el cartílago articular maduro. Interactúa con el tipo II.
• Colágeno tipo X: Presente en cartílago hipertrófico y mineralizado.
• Colágeno tipo XI: Se encuentra en el cartílago. Interactúa con los tipos II y IX.
• Colágeno tipo XII: Presente en tejidos sometidos a altas tensiones, como los tendones y ligamentos. Interactúa con los tipos I y III.
• Colágeno tipo XIII: Es ampliamente encontrado como una proteína asociada a la membrana celular. Interactúa con los tipos I y III.
• Colágeno tipo XIV: Aislado de placenta; también detectado en la médula ósea.
• Colágeno tipo XV: Presente en tejidos derivados del mesenquíma.
• Colágeno tipo XVI: Intima asociación con fibroblastos y células musculares lisas arteriales; no se asocia fibrillas colágenas tipo I.
• Colágeno tipo XVII: Colágeno de Transmembrana no se halla habitualmente en la membrana plasmática de las células.
• Colágeno tipo XVIII: Presentes en las membranas basales, epiteliales y vasculares.
• Colágeno tipo XIX: Se localiza en fibroblastos y en el hígado.
• Colágeno tipo XX: Presente en la córnea, en el cartílago esternal y en los tendones.
• Colágeno tipo XXI: Hallado en encías, músculo cardíaco y esquelético y otros tejidos humanos con fibrillas de colágeno tipo I.

CARACTERÍSTICAS FÍSICO-QUÍMICAS:

Las fibras colágenas son flexibles, pero ofrecen gran resistencia a la tracción. El punto de rotura de las fibras colágenas de los tendones humanos se alcanza con una fuerza de varios cientos de kilogramos por centímetro cuadrado. A esta tensión solamente se han alargado un pequeño porcentaje de su longitud original.

Cuando el colágeno se desnaturaliza por ebullición y se deja enfriar, manteniéndolo en una solución acuosa, se convierte en una sustancia muy conocida, la gelatina.

BIOSÍNTESIS:
  

Una vez que ha sido sintetizada, la molécula de colágeno presenta la particularidad de que experimenta una serie de modificaciones antes de llegar a su estructura definitiva. La lectura del ARN mensajero por los polirribosomas del retículo en- .doplasmático constituye la fase inicial de la biosíntesis (figura 4). A continuación, los polisomas se encargan de ensamblar los aminoácidos para formar las cadenas polipeptídicas. Estas cadenas polipeptídicas, precursoras de las cadenas alfa (cadenas proalfa), llevan en sus extremos secuencias suplementarias de aminoácidos. Las cadenas proalfa van a sufrir una hidroxilación en el seno del retículo endoplasmático, mediante la cual un centenar de grupos peptidilprolina se transforman en hidroxiprolina y una veintena de grupos peptidil-lisina se convierten en hidroxilisina. Acto seguido, se fijan en los grupos hidroxilisina moléculas de galactosa y glucosa, mientras que en los grupos terminales de las cadenas se fijan otros azúcares. Por último, se crean puentes disulfuro entre las cadenas polipeptídicas, llegándose así a la formación de la molécula de procolágeno. La molécula de procolágeno transita por las vesículas de Golgi y pasa al medio extracelular, en el cual, bajo la acción de las proteasas, sufre una escisión de los grupos N-terminal y Cterminal. Después de esta escisión, las moléculas de colágeno se constituyen en fibras. Se piensa que los grupos terminales desempeñan un papel importante en la formación de la triple hélice. Lo más probable es que intervengan para evitar que la formación de las fibras S4 TIEMPOS MEDICOS / N.o 191 -Septiembre 1981 Tiempos Médicos El colágeno colágenas se realice antes de la secreción de la proteina. Por último, la creación de enlaces transversales entre las cadenas polipeptidicas asegura la gran solidez de la molécula.

ESTRUCTURA:

El colágeno, proteína constituyente de los tejidos conjuntivos, como la piel, los tendones y el hueso, es la proteína más abundante del organismo Se caracteriza principalmente por su notable resistencia: una fibra de 1 mm de diámetro puede soportar una carga de 10 a 40 kg. El colágeno está constituido por un conjunto de tres cadenas polipeptídicas (1.000 aminoácidos por cadena), agrupadas en una estructura helicoidal. La glicina constituye la tercera parte de los aminoácidos de cada cadena, hecho único entre todas las proteínas del organismo. La repetición de 333 tripletes de forma Gli-Xy preside la estructura de cada una de las cadenas. En posición X se encuentra, en la mayoria de los casos, la prolina; en posició Y, se encuentran la hidrox;- prolina y la hidroxilisina, dos aminoacidos que no abundan en la constitución de las otras proteínas del organismo. Existen como mínimo cuatro tipos de colageno genéticamente distintos, en función de la estructura de las cadenas polipeptídicas o cadenas alfa . La estructura helicoidal, responsable de la rigidez y la resistencia de las fibras, es específica de la molécula de colágeno.

DEFECTOS DE LA SÍNTESIS:

Las siguientes enfermedades están causadas por defectos en la correcta síntesis del colágeno que conducen a alteraciones en su estructura.

Síndrome de Ehlers-Danlos: Se trata de un grupo de al menos 10 enfermedades que tienen en común síntomas de debilidad estructural en el tejido conjuntivo, relacionados con fragilidad e hiperextensibilidad de la piel y con la hipermovilidad en la articulaciones.

Osteogénesis imperfecto: Es un grupo de cuatro enfermedades que se caracterizan por fracturas múltiples que dan lugar a deformaciones óseas.

Escorbuto: El escorbuto es una avitaminosis causada por un déficit de vitamina C (ácido ascórbico) en la dieta que causa una disminución en la síntesis de hidroxiprolina debido a que la prolil hidroxilasa requiere ácido ascórbico. La hidroxiprolina proporciona átomos adicionales capaces de formar puentes de hidrógeno que estabilizan la triple hélice de colágeno.

Síndrome del cuerno occipital o cutis laxa: Una deficiencia en la actividad de la lisil oxidasa da lugar a defectos en la formación de enlaces cruzados que originan una piel laxa y blanda y a la aparición durante la adolescencia de cuernos occipitales óseos.

Distrofia muscular congénita de Ullrich: Enfermedad congénita grave que provoca debilidad muscular por déficit del colágeno VI.

UN POCO MÁS DE COLÁGENO

CIBERGRAFÍA

http://www.cueronet.com/tecnica/colageno.htm

http://www.oc.lm.ehu.es/Fundamentos/fundamentos/articulos/Art%C3%ADculos/CL002.pdf